ЛЕЧЕБНА  ХРАНА  ЗА  ДЪЛГОЛЕТИЕ  НА  ЧОВЕКА
СИРИУС-Д СЪСТАВ ДЕЙСТВИЕ ДОЗА БОЛЕСТИ ИСТОРИЯ ДОКУМЕНТИ СТАТИИ ЕНОАНТ
ИНТЕРВЮТА ОТЗИВИ ДОСТАВКА ДОБАВКИ BIO SCANNER ДЕТОКС КОНТАКТ

Аминокиселини влизащи в състава на "Сириус-Д"

 

Аланин

Аргинин

Аспарагин

Аспартова киселина

Цистеин

Глутаминова киселина

Глутамин

Глицин

Хистидин

Изолевцин

Левцин

Лизин

Метионин

Фенилаланин

Пролин

Серин

Треонин

Тирозин

Триптофан

Валин

 

Aминокиселините

 

 

                                           

Обща структура на алфа-аминокиселина.

 

Аминокиселините са химични съединения, в молекулата на които присъстват задължително амино -  

група и химична група, придаваща киселинни свойства на съединението (при органичните киселини е

карбоксилна група). Най-известните аминокиселини са  α-аминокиселините с карбоксилна група на  

края на въглеродната верига, от тях са изградени всички генно детерминирани белтъци. Наричат се α

(алфа) - аминокиселини, защото аминогрупата и карбоксилната група са разделени от един (α = първата

буква от гръцката азбука) въглероден атом. Когато карбоксилната група и аминогрупата са разделени    

от два и повече въглеродни атоми те се наричат β-,γ- и т.н. аминокиселини.

Протеиногенни аминокиселини

Протеиногенните киселини са тези, които изграждат белтъците във всички живи организми. Всички протеиногенни киселини са α-аминокиселини. С изключение на глицина всички останали протеиногенни киселини са хирални съединения и имат два енантиомера: L- и D-форма. Биологично активни (т.е. тези които участват в изграждането на белтъците) са само L-формите (това означава, че те въртят равнината на плоско поляризирана светлина наляво). Освен това в метаболитно отношение 20-те алфа-аминокиселини в организма се делят на заменими (3), незаменими (9) и условнозаменими (8).

Незаменимите аминокиселини не могат да бъдат синтезирани от животинския организъм, единствения начин да се набавят е чрез храната. Растенията и микроорганизмите могат да синтезират всички необходими аминокиселини, затова при тях няма незаменими аминокиселини. Условнозаменимите киселини са незаменими само в определени случаи (напр.: новородени и малки деца, бременни жени, хора със заболявания свързани с обмяната на веществата), за останалите хора те са заменими.

     Аланин ,  Аргинин ,  Аспарагин ,  Аспарагинова   киселина ,  Валин ,  Глицин ,  Глутамин ,

Глутаминова   киселина  ,  Изолевцин  ,  Левцин  ,  Лизин  ,  Метионин  ,  Пролин  ,  Серин  ,   

 Тирозин  ,  Треонин  ,  Триптофан  ,  Фенилаланин  ,| Хистидин

 

20-ТЕ АМИНОКИСЕЛИНИ  ВЛИЗАЩИ В СЪСТАВА НА СИРИУС-Д

1 . Аланинът

 (2-аминопропановая киселина), (съкр. Ala or A)[1] е α-аминокиселина с химическа формула CH3CH(NH2)COOH. Кодоните му са GCU, GCC, GCA, и GCG.

α-Аланинът влиза в състава на много белтъци, а β-аланинът — в състава на редица биологически активни съединения.

В черния дроб аланинът лесно се преобразува в глюкоза и обратно. Този процес се нарича глюкозо-аланинов цикъл и представлява един от основните механизми за биохимичен синтез на глюкоза в организма.

                                                                Структурна формула на аланин

 

2 . Аргинин

Аргининът (изписван на латиница Arg или R) e α-аминокиселина. L-аргининът е една от двадесетте най-често срещани в природата аминокиселини. За бозайниците тя е полунезаменима или условно незаменима в зависимост от етапа на развитие и здравословното състояние на индивида (при новородени тя е незаменима). Швейцарският химик Ернст Шулце изолира аргинин за първи път през 1886 от растение от рода Lupinus.

    Химични свойства

L-аргининът съдържа гуанидинова група с pKa 12,48, което означава, че е положително заредена в неутрална, кисела и алкална среда и по този начин придава основни свойства на аргинина. Положителният заряд е делокализиран, което дава възможност за формиране на няколко водородни връзки.

    Биологични свойства

Аргининът е алифатна аминокиселина, която в организма съществува в свободно състояние или влиза в състава на много белтъци, силно застъпена е при протамините (нискомолекулни ядрени белтъци, които заместват хистоните в късните етапи на сперматогенезата) и хистоните. Аргининът допринася за ускорената синтеза на соматотропен хормон и на други хормони.

Участва в образуването на урина и в обмяната на азота. Аргининът е донор и естествен преносител на азот. Нитрозо-групата е основното вещество, регулиращо тонуса на артериалните съдове, от което зависи диастоличното налягане (при недостиг на аргинин то нараства). Аргининът участва в цикъла на преаминиране (орнитин-цитрулин-аргинин) и извеждане от организма на крайния азот, който е продукт от разпадането на белтъците.

Аргининът е носител и донор на азота, необходим за синтезата на мускулна тъкан – способства за увеличаване на мускулната маса и намаляване на мазнините при нормално физическо натоварване.Аргининът притежава и психотропни ефекти, като способства за подобряване на настроението, активността и половата функция.

    Източници на аргинин

Аргининът е условно незаменима аминокиселина, което означава, че през по-голямата част от времето може да се произвежда от организма и не е абсолютно необходима хранителна съставка. От друга страна биосинтетичният път не осигурява достатъчно аргинин и част от него трябва да се поема с храната. Източниците на аргинин са животински и растителни (сирене, мляко, телешко и свинско месо, бяло пилешко и пуешко месо, различни видове риба и морски деликатеси, бобови и житни растения, ядки, соя, нахут, слънчогледови, тиквени семки, сусам др.).

    Биосинтеза на аргинин

Аргининът се синтезира от цитрулин посредством цитозолните ензими аргининосукцинат синтетаза и аргининосукцинат лиаза. Синтезата на всяка молекула аргининосукцинат е съпроводена с хидролиза на ATP до AMP. Цитрулинът се получава от аргинин посредством азотен оксид синтаза, от орнитин посредством катаболизъм на пролин или глутамин/глутамат, от асиметричен диметиларгинин. Пътищата, които свързват аргинин, глутамин и пролин са обратими и като цяло продукцията на всяка от тези аминокиселини зависи от типа клетка и от етапа на развитие на организма. Епителните клетки на тънките черва произвеждат цитрулин основно от глутамин и глутамат. В същото време клетките на проксималното каналче на бъбреците извличат цитрулин от кръвообръщението и го превръщат в аргинин, който постъпва отново циркулация. Синтез на аргинин от цитрулин се наблюдава в по-малка степен и в много други клетки.

    Функции на аргинина

Аргининът играе ключова роля при клетъчното делене. Редуцира времето за заздравяване на рани и е особено важен при фрактури на костите. Ускорява изхвърлянето на токсичния амоняк от организма. Подобрява имунната функция. Стимулира синтеза на растежни хормони. Стимулира натрупването на мускулна маса. Потиска натрупването на мазнини и намалява риска от сърдечни заболявания. Прекурсор е на синтезата на азотен оксид и подпомага понижаването на кръвното налягане (асиметричният метиларгинин (ADMA) инхибира реакцията до азотен оксид и е маркер за съдови заболявания). Прекурсор е и на урея, орнитин и агматин, необходим е за синтезата на креатин. Може да се използва и при синтезата на полиамини. Подобрява продукцията и жизнеността на сперматозоиди

                                                                                     L-дясно

 

 

3. Аспарагин

Аспаргинът (съкратено Asn или N) е една от двайсетте канонични аминокиселини в живите организми. Има карбоксиамид като страничен радикал. Може да се синтезира в човешкия организъм и поради това не е незаменима аминокиселина. Кодиран е от кодоните AAU и AAC.[1]

Реакцията между аспаргин и редуциращ въглехидрат води до синтеза на акриламид (невротоксин и канцероген) при термичната обработка на храната, особено при пържене над 140-150 С.

    История

Изолиран е за първи път през 1806 г. в кристален вид от френския химик Louis Nicolas Vauquelin и неговия млад асистент Pierre Jean Robiquet от сок на растението аспарагус.[2][3] Оттук идва и наименованието му.

Аспарагинът е първата изолирана аминокиселина. Характерната миризма на урината на хора, консумирали аспарагус, е резултат на продукти, получени при метаболирането на аспаргина.[4]

През 1809 г. Pierre Jean Robiquet изолира от женско биле субстрат с много близки свойства до тези на субстанцията, изолирана от Plisson. През 1828 г. аспаргинът бил окончателно идентифициран.[5]

    Структурна роля в протеина

Тъй като страничният радикал на аспаргина може да формира водородна връзка с пептидната група на основната верига, аспаргиновите остатъци са често срещани в началото и края на алфа-спиралните участъци, както и в областите на инверсия на бета структурата. Може да се каже, че неговата роля е да екранира водородната връзка, която иначе би се осъществила между пептидните групи във веригата. Глутаминът, който съдържа допълнителна метиленова група, притежава по-голяма конформационна ентропия и не би бил толкова ефективен.

Аспаргинът също така е и таргет при N-свързано гликозилиране, посттранслационна модификация на протеините, свързана с добавяне на въглехидратен компонент.

    Източници на аспаргин

Аспаргинът не е незаменима аминокиселина, което означава, че може да бъде синтезиран от наличните метаболитни субстрати в човешкото тяло и не е задължително да се приема с храната. Среща се в:

    Биосинтеза

Прекурсор на аспаргина е оксалацетатта. Оксалацетатът се конвертира до аспартат от ензима трансаминазен ензим, който трансферира аминогрупа от глутамат давайки α-кетоглутарат аспартат. Ензимът аспаргин синтетаза синтезира аспаргин от аспартат, като при това използва за източник на аминогрупа глутамин. Процесът е спрегнат с хидролизата на макроергична връзка от АТФ, доставяща необходимата енергия. АТФ активира аспаргина, образувайки β-аспаргил-АМФ.

    Разграждане

Аспаргинът е глюкогенна аминокиселина. L-аспаргиназата откъсва (хидролизира) аминогрупата до неорганичен амоний, при което се получава аспартат. Аспартатът се конвертира до оксалацетат от трансаминаза. Оксалацетатът от своя страна е метаболит от цикъла на Кребс и се включва в него.

 

 

    Функция

За нормалната си функция нервната система се нуждае от аспаргин. Той играе важна роля и за синтеза на неорганичен амоний.

(S)-аспаргин (ляво) и (R)-аспаргин (дясно) под формана на биполярен йон при рН 7

 

   Аспарагин

    Аспарагинът е необходим за поддържане на равновесието в централната нервна система. Предпазва от   прекомерна нервност или прекомерна летаргия. При превръщането си обратно в аспартат произвежда енергия, ноато мозъкът и нервната система използват в метаболизма. Подпомага процеса на пребръщане една аминокиселина в друга в черния дроб. Аспарагинът се съдържа главно в месните храни.

4 . Аспарагиновата киселина

      Аспарагиновата киселина (съкратено Asp или D[3] е α-аминокиселина с химична формула HOOCCH(NH2)CH2COOH. Карбоксилния анион на дисоциираната киселина е известен като аспартат.    L-изомера на аспарагиновата киселина е една от двадесетте наконични аминокиселини, изграждащи белтъците. Нейните кодони са GAU и GAC.

Аспарагиновата киселина наред с глутаминовата киселина, се определят като киселинни аминокиселини pKa (константа на киселинна дисоциация) от 4.0.

 

Аспарагинова киселина

Обща информация

2-Аминобутандионова киселина

Други имена

Аминосукцинова киселина,
аспарагова киселина[1]

Молекулна формула

C4H7NO4

Моларна маса

133.1 g/mol

Външен вид

-

CAS номер

[617-45-8]
56-84-8 (L-изомер)
1783-96-6 (D-изомер)

Jmol-3D

[1], [2]

Свойства

 

Плътност и фаза

- g/cm³, ?

Разтворимост във вода

Добре разворима

Киселинност (pKa)

  • pKs, α-COOH = 1,99[2]
  • pKs, β-COOH = 3,90[2]

Основност (pKb)

NH2 = 9,90[2]

Точка на топене

-°C (? K)

Точка на кипене

-°C (? K)

 

   Роля в биосинтезата на аминокиселини

Аспарагиновата киселина е неесенциална за бозайниците, като се получава от оксалацетат чрез трансаминиране. Получава се също и при орнитиновия цикъл от орнитин и цитрулин.

     При растенията и микроорганизмите, аспартатът е прекурсор на няколко аминокиселини, в това          число и четири незаменими за хората: метионин, треонин, изолевцин и лизин. Началния етап от трансформирането на аспартата до тези аминокиселини е редукцията му до неговата "семиалдехидна," форма. Аспаргинът се получава от аспартат чрез трансаминиране

   Аспарагинова киселина

   Тъй като повишава енергията на тялото, аспарагиновата киселина е полезна при лесна уморяемост и депресия и играе жизнено важна роля в метаболизма. Хронична уморяемост следва при ниски нива на аспарагинова киселина, като води до понижаване на енергията на клетките. Подходящо балансирана, аспарагиновата киселина е полезна за нервни и мозъчни заболявания. Установено е повишеното и ниво при страдащи от епилепсия понижено ниво при страдащи от някои видове депресия.

Добра е за спортисти и спомага за предпазване на черния дроб, чрез подпомагане отстраняването на излишния амоняк. Аспарагиновата киселина се комбинира с други аминокиселини и образува молекули, които абсорбират токсините и ги премахват от кръвообръщението. Подпомага функцията на клетките и функцията на РНК и ДНК, които са носителите на генетичната информация на тялото. Повишава производството на имуноглобулини и антитела (белтъци на имунната система). В растителния белтък, който се открива в покълналите семена, се съдържа в изобилие аспарагинова киселина. Изкуственият „подсладител аспартам се произвежда от аспарагинова киселина и фенилаланин.

Аспарагиновата киселина, играе важна роля в клетъчното хранене и синтеза на редица съществени за правилното функциониране на организма аминокиселини и биохимикали като аспарагин, аргинин, лизин, метионин, треонин, и изолевцин. Тя помага за транспортирането на минерали, необходими за формирането на носителите на наследствената информация РНК и ДНК, и укрепва имунната система като насърчава производството на имуноглобулини и антитела. Аспартиновата киселина поддържа работата на мозъка като стимулира производството на невротрансмитери и химични вещества, необходими за нормалното психическо функциониране.

 

5 . Валин

       Валин (съкратено Val или V)[1] е α-аминокиселина с химическа формула HO2CCH(NH2)CH(CH3)2.       L-Валин е една от двадесетте протеиногенни аминокиселини. Кодоните които я кодират са ГУГ, ГУУ, ГУЦ и ГУА. Представлява неполярна незаменима аминокиселина. Хранителни източници на валин са сиренето, рибата, птичето месо, фъстъците, сусама и лещата.

       Заедно с левцин и изолевцин, валинът принадлежи към групата на т.нар. разклонено-верижни аминокиселини. Името му произлиза от лечебното растение валериана (дилянка). При сърповидно-клетъчната анемия, валинът замества хидрофилната аминокиселина глутамат в хемоглобина. Понеже валинът е хидрофобен, образуващият се хемоглобин е склонен към неправилна аграгация.

 

Валин

                       Имена

 

Валин

Други

2-амино-3-метилбутанова киселина

Идентификатори

Номер на CAS

516-06-3

PubChem

1182

DrugBank

DB00161

KEGG

D00039

SMILES

CC(C)[C@@H](C(=O)O)N

Качества

Формула

C5H11N2

Моларна маса

117,15 g/mol

Плътност

1,316 g/cm3

Точка на топене

298 °C
разлагане

Разтворимост във вода

разтворим

 

 

  6 . Глицин

 

Глицин

Обща информация


Глицин

Други имена
Аминоетанова киселина
Аминооцетна киселина

Молекулна формула

C2H5NO2

Моларна маса

75,07 g/mol

Външен вид

Бели кристали

CAS номер

[56-40-6]

Jmol-3D

[1]

Свойства

Плътност и фаза

1.1607 g/cm³,

Разтворимост във вода

24.99 g/100 ml

Точка на топене

233°C разпада се

Точка на кипене

-°C

Глицинът е една от двадесетте канонични аминокиселини. Той е най-простата аминокиселина като страничното му разклонение е един водород. Кодиращите го кодони са GGU, GGC, GGA, GGG.

    Биосинтеза

Глицинът не е назаменима аминокиселина за човека и може да бъде синтезиран от аминокиселината серин, който на свой ред се синтезира от 3-фосфоглицерат. В повечето организми тази трансаминазна реакция се катализира от ензима серин хидроксиметилтрансфераза опериращ с кофактора пиродоксал фосфат:[2]

Серин

FH4

серин хидроксиметилтрансфераза

Глицин

N5,N10-метилен тетрахидрофолат

+

+

H2O

H2O

серин хидроксиметилтрансфераза

В черния дроб на гръбначните глициновата синтеза се катализира от ензима глицин синтаза (известен и като глицин разделящ ензим).

Реакцията е обратима и равновесна.:[2]

N5,N10-метилен тетрахидрофолат

глицин синтаза

Глицин

CO2
NH+
4

НАДН2

FH4
НАД+

CO2
NH+
4

НАДН2

FH4
НАД+


В повечето белтъци глицинът е слабо застъпен, като забележително изключение прави колагена, който     е изграден от над 35% глицин.

 7 .  Глутамин

 

Глутамин

Обща информация


Глутамин

Други имена
2-Амино-4-карбамоилбутанова киселина

Молекулна формула

C5H10N2O3

Моларна маса

146,14 g/mol

Външен вид

-

CAS номер

[56-85-9]

Jmol-3D

[1]

Свойства

Плътност и фаза

- g/cm³,

Разтворимост във вода

Разтворим g/100 ml

Точка на топене

185–186°C разпада се

Точка на кипене

-°C

 

Глутаминът (съкратено Gln или Q) е една от двадесетте канонични аминокиселини. Не е незаменима, но може да бъде условно незаменима в някои случаи, като усилено физическо натоварване или стомашно-чревни проблеми.

 Страничното ѝ разклонение е амидна група получена от замяната на хидроксилната функционална група при  глутамата  с  аминогрупа . Затова може да се  разглежда като  амид на глутаминовата  киселина.  Нейните кодони са CAA и CAG. Глутамина е най-често срещаната аминокиселина в човешката кръв с концентрация около 500-900 µmol

8 .  Глутаминова киселина

Глутаминовата киселина (съкратено Glu или E) е една от двайсетте канонични аминокиселини с кодони GAA и GAG. Тя е неесенциална. Карбоксилатният ѝ анион както и нейните соли се наричат глутамати. В невробиологията глутаматът е важен невротрансмитер, играещ ключова роля в дълговременна потенциация и процесите на обучение и памет.[1

 

Глутаминова киселина

Обща информация


Глутаминова киселина

Други имена
2-Аминопентандиова киселина
2-Аминоглутарова киселина

Молекулна формула

C5H9NO4

Моларна маса

147,13 g/mol

Външен вид

Бял кристален прах

CAS номер

[617-65-2]

Jmol-3D

[1]

Свойства

Плътност и фаза

1.4601 g/cm³(при 20 °C),

Разтворимост във вода

8.64 g/l

Точка на топене

199°C разпада се

Точка на кипене

-°C

   Биосинтеза

 

Източник

Продукти

Ензими

Глутамин + H2O

Glu + NH3

глутаминаза

NAcGlu + H2O

Glu + ацетат

(неизвестен)

α-кетоглутарат + НАДФН + NH4+

Glu + НАДФ+ + H2O

глутамат дехидрогеназа[2]

α-кетоглутарат + α-аминолиселина

Glu + α-кето киселина

трансаминаза

1-пиролин-5-карбоксилат + НАД+ + H2O

Glu + НАДН

алдехид дехидрогеназа

N-формимино-L-глутамат + FH4

Glu + 5-формимино-FH4

формиминотрансфераза
циклодиаминаза

9 .  Изолевцин

Изолевцин (съкратено Ile или I)[1] е α-аминокиселина с химическа формула HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3. Тя е незаменима аминокиселина, което означава, че човешкият организъм не може да я синтезира и тя трябва да се набавя с храната. Нейните кодони са AUU, AUC и AUA.

С въглеводородна странична верига изолевцина се класифицира като хидрофобна аминокиселина. Наред с треонина изолевцинът е една от двете аминокиселини, притежаващи хирална странична верига. Възможни са четири стереоизомера на изолевцина, включително два диастереоизомера на L-формата. Въпреки всичко, естествената форма на изолевцина в природата е енантиомера (2S,3S)-2-амино-3-метилпентанова киселина.

 

 

Изолевцин

Имена

По IUPAC

Изолевцин

Други

2-амино-3-метилпентанова киселина

Идентификатори

Номер на CAS

73-32-5

PubChem

791

DrugBank

DB00167

SMILES

CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)O)N

Качества

Формула

C6H132

Моларна маса

131.17 g/mol

 

    Катаболизъм

Изолевцинът е едновременно глюкогенна и кетогенна аминокиселина. След трансаминиране с алфа-кетоглутарат въглеродния скелет може да се преобразува в сукцинил-КоА или да се включи в цикъла на Кребс за окисление или превръщане в оксалоацетат, участващ в глюконеогенезата (оттук глюкогеннен). Също така изолевцинът може да бъде превърнат в ацетил-КоА и включен в цикъла на Кребс чрез кондезиране с оксалоацетат до образуване на цитрат. При бозайниците ацетил-КоА не може да бъде превърнат обратно до въглехидрат, но може да бъде използван в синтезата на кетонни тела или мастни киселини (оттук кетогеннен).

Биотин, понякога известен и като Витамин B7 или Витамин H, е абсолютно необходим за пълния катаболизъм на изолевцина (както и на левцина). Без необходимия биотин човешкото тяло не може напълно да разгради молекулите на изолевцина и левцина [2]. Нарушената обмяна на двете аминокиселини може да доведе до физиологични промени (свързани с мускулите и протеиновия синтез, липидния метаболизъм, както и метаболизма на мастните киселини), когнитивни нарушения произхождащи от общ метаболитен недостиг, както и от дразнещите ефекти на хидроксиизовалерата - страничен продукт от непълния катаболизъм на изолевцина. Изовалератна ацидемия е пример за заболяване причинено от непълния катаболизъм на левцин.

    Хранителни източници

Въпреки че тази аминокиселина не се продуцира от животните, тя се съхранява в големи количества. Храни съдържащи високо количество изолевцин са яйцата, соевия протеин, водораслите, пуешкото, пилешкото и агнешкото месо, сиренето и рибата.[3]

    Изомери

 

L-изолевцин (2S,3S) и D-изолевцин (2R,3R)

L-ало-изолевцин (2S,3R) и D-ало-изолевцин (2R,3S)

   10 . Левцин

Левцинът (съкр. Leu или L; 2-амино-4-метилпентанова киселина) е алифатна аминокиселина с химическа формула HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2; незаменима аминокиселина, (не се синтезира в човешкия организъм). Кодоните ѝ са : UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, и CUG. Левцинът влиза в състава на всички природни белтъци. Прилага се при лечение на чернодробни заболявания, анемии и други. Използва се също от спортисти като хранителна добавка при високи натоварвания, предимно във фитнеса и бодибилдинга.

               Структура на левцин

11 . Лизин

Лизинът (2,6-диаминохексанова киселина, съкр. Lys or K )[1] е α-аминокиселина с химическа формула HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2 Той е незаменима аминокиселина, което означава че не може да бъде синтезиран в човешкия организъм. Кодоните му са AAA and AAG.

Лизинът има базични свойства също като аргинина и хистидина. Той влиза в състава на практически всички белтъци и е необходим за растежа, възстановяването на тъканите, производството на антитела, хормони, ферменти и албумини.

    Роля в организма

Лизинът има противовирусно действие, особено по отношение вируси, предизвикващи херпес и остри респираторни инфекции. При вирусни заболявания се препоръчва се съчетаването на лизин с витамин C и биофлавоноиди. Участва в синтеза на колагена и възстановяването на тъканите. Прилага се по време на регенеративния период след операции и спортни травми. Лизинът подобрява усвояването на калция от кръвта и транспорта му в костната тъкан, поради което може да бъде неотменна част от програмите за лечение и профилактикса на остеопороза. Недостигът на лизин се отразява неблагоприятно върху белтъчния синтез, което води до лесна уморяемост, слабост, лош апетит, забавен растеж и намаляване на телесната маса, неспособност за концентрация, раздразнителност, кровоизливи в очната яблълка, косопад, анемии и проблеми в репродуктивната сфера.

Синтетичен лизин се използва за обогатяване на фуражи и хранителни продукти а също и като хранителна добавка при спортни натоварвания, в частност фитнес и бодибилдинг.

 

 

Структура на лизин

 

 

12 . Метионин

Метионин

Имена

По IUPAC

Метионин

Други

2-амино-4-(метилтио)бутанова киселина

Идентификатори

Номер на CAS

59-51-8

PubChem

876

DrugBank

DB00167

KEGG

D04983

Код на ATC

QA05BA90, QG04BA90 V03AB26, QA05BA90, QG04BA90

SMILES

CSCCC(C(=O)O)N

Качества

Формула

C5H112S

Моларна маса

149.21 g/mol

Външен вид

бял кристален прах

Плътност

1.340 g/cm3

Точка на топене

281 оC
разлагане

Разтворимост във вода

разтворим

Метионин (съкратено Met или M)[1] е α-аминокиселина с химическа формула HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3. Tя се класифицира като неполярна незаменима аминокиселина. Кодира се от кодона AUG, още известен като старт кодон, тъй като показва от къде започва транслирането на протеина от иРНК. Изпълнява главна роля в процесите на репродукция, клетъчното оцеляване, метилирането на протеините и на ДНК. Метионинът заедно с цистеина са единствените две аминокиселини съдържащи серен атом.

    Биологични функции

Цикълът на Янг

Метионинът има важно значение за биосинтеза на протеините, защото почти всички полипептидни вериги започват с включване на метионин в N-края си. Освен това метионинови остатъци могат да бъдат включени и вътре в полипептидната верига. Началният метионин най-често бива отстраняван в процеса на посттранслационна модификация на протеините от специфичен ензим наречен метионин аминопептидаза.

Неговото производно S-аденозилметионин служи като донор на метилови групи, оттам и важната роля на метионина в клетъчните процеси на метилиране. Метионинът е междиненен продукт в биосинтеза на цистеин, карнитин, таурин, лецитин, фосфатидилхолин, както и други фосфолипиди. Неправилното превръщане на метионина може да доведе атеросклероза.[2]

Тази аминокиселина също се използва от растенията и за синтезиране на важния за тяхното развитие фитохормон етилен. Този процес е известен като цикъл на Янг или цикъл на метионина.

Друго приложение на метионина е като антидот при предозиране с парацетамол: 100 мг метионин за 500 мг парацетамол.

При проучване върху плъхове на диета без метионин се установява развитие на стеатохепатит. Приемането на метионин подобрява патологичните нарушения вследствие от диетата.[3]

    Бетаини

   

(S)-метионин (ляво) and (R)-метионин (дясно) като цвитерйони в неутрално Ph

    Синтез

Рацемичен метионин може да се синтезира от диетилнатриев фталимидомалонат чрез алкилиране с хлоретилметилсулфид (ClCH2CH2SCH3) последвано от хидролиза и декарбоксилиране.[4]

    Биохимия

Въпреки невъзможността на бозайниците да синтезират метионин, те все пак могат да го използват в различни биохимични пътеки.

    Образуване на хомоцистеин

Метионинът се трансформира до S-аденозилметионин (SAM) от ензима (1) метионин аденозилтрансфераза. SAM служи като донор на метилови групи в много (2) метилтрансферазни реакции, превръщайки се в S-аденозилхомоцистеин (SAH). Ензима (3) аденозилхомоцистеиназа превръща SAH в хомоцистеин. Хомоцистеина може да продължи по два пътя: да възстанови метионина или да образува цистеин.

   Възстановяване на метионина

Метионина може да бъде възстановен от хомоцистеин чрез ензима (4) метионин синтетаза в реакция изискваща кофактор витамин B12.

   Превръщане в цистеин

Хомоцистеина може да се превърне в цистеин.

  • (5) цистатионин-β-синтетаза комбинира хомоцистеин и серин за да образува цистатионин. След това цистатионина се разпада до цистеин и α-кетобутират чрез ензима (6) цистатионин-γ-лиаза.

  • (7) α-кетобутират дехидрогеназа превръща α-кетобутирата в пропионил-КоА, който се метаболизира до сукцинил-КоА в тристепенен процес.

  Серния атом в структурата на аминокиселината е чувствителен на окисление, поради което могат да се    образуват две производни: метионин сулфоксид и метионин сулфон.

     Роля на витамин B12

Той участва като кофактор във възстановяването на метионина. В действителност, витамин B12 участва със своята метилирана форма като метил-B12, като по този начин осигурява метилирането на хомоцистеина до метионин. Донор на метилова група за витамин B12 е метилтетрахидрофолат (метил-ТХФ), участващ в метаболизма на фолиевата киселина. Следователно трябва да се отбележи, че тъй като витамин В12 е важен за синтеза на ДНК, недостига му може да доведе до тежки нарушения при деленето на бързоделящи се клетки, например в костия мозък, водещо до развитие на макроцитоза и мегалобластна анемия.

Високо съдържание на метионин се намира в яйцата, сусама, рибата, различни видове меса, почти всички зърнени храни в различни количества и съотношения с други аминокиселини. Повечето плодове и зеленчуци са бедни на метионин, както и повечето бобови растения. Широко използвана комбинация от растителни източници осигуряващи протеиновите нужди е съчетаването на зърнени (метионин) с бобови (лизин) храни.[6]

 

    13 . Пролин

Структура на Пролин

Пролинът (съкр. Pro или P) e хетероцикична α-аминокиселина (по-точно, иминокиселина). Съществува в две оптически изомерни форми — L и D, а също и във вид на рацемична смес. Кодоните му са CCU, CCC, CCA, и CCG.

L-пролин е една от двадесетте протеиногенни аминокиселини. Предполага се, че пролинът влиза в състава на всички белтъци във всички организми. Особено богат на пролин е основния белтък на съединителната тъкан колаген. Пролинът съдържа азотен атом, съединен с предшестващия го аминокиселинен остатък, аминокиселинния радикал и групата СН. Той много рязко огъва пептидната верига.

Пролинът представлява безцветни, лесно разтворими във вода кристали, които се топят при температура около 220 °C. Добре се разтваря също в етанол, по-слабо — в ацетон и бензол, и е неразтворим в диетилов етер.

В организма пролин се синтезира от глутаминова киселина.

За разлика от останалите аминокиселени, пролинът и хидроксипролинът при взаимодействие с нингидрин дават жълто вместо пурпурно оцветяване.

В състава на колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин при участието на аскорбинова киселина. Редуващите се остатъци пролин и хидроксипролин способстват за създаване на стабилната триспирална структура на колагена, придаваща здравина на молекуата.

   14 . Серин

Серин

Имена

По IUPAC

Серин

Други

2-амино-3-хидроксипропанова киселина

Идентификатори

Номер на CAS

56-45-1, 302-84-1, 312-84-5

PubChem

617

ChemSpider

5736

DrugBank

DB00133

ChEBI

17115

SMILES

C([C@@H](C(=O)O)N)O

InChI

InChI=1S/C3H7NO3/c4-2(1-5)3(6)7/h2,5H,1,4H2,(H,6,7)/t2-/m0/s1

Качества

Формула

C3H7N1O3

Моларна маса

105.09 g/mol

Външен вид

бели кристали или прах

Плътност

1.603 g/cm3

Точка на топене

246 °C
разпадане

Разтворимост във вода

разтворим

pKa карбокси

2.21

pKb амино

9.15

Серин (съкратено Ser или S)[1] е α-аминокиселина с химическа формула HО2CCH(NH2)CH2OH. Тя е една от протеиногенните аминокиселини. Нейните кодони в генетичния код са UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, UGC. Поради наличието на хидроксилна група, серина се класифицира като полярна аминокиселина.

    Разпространение и биосинтез

                          (S)-серин (ляво) и (R)-серин (дясно) като цвитерйони в неутрално pH

Това е една от природно срещащите се протеиногенни аминокиселини. Само L-стереоизомера се намира естествено в протеините. Тя е заменима аминокиселина в човешкото хранене, тъй като се синтезира в тялото от различни метаболити, включително глицин. Първоначално е получена от копринен протеин, особенно богат източник през 1865. Името произлиза от латинското наименование на коприната, sericum. Структурата на серина бива установена през 1902 г.

Биосинтезата на серин започва с окислението на 3-фосфоглицерат до 3-фосфохидроксипируват и НАДН. Редуктивно аминиране на получения кетон, последвано от хидролиза дава серин. Серин хидроксиметилтрансфераза катализира обратната реакция на серин до глицин.

Тази аминокиселина може също да се получи спонтанно в природата, когато ултравиолетова светлина освети мръсен лед, в който присъстват вещества като вода, метанол, циановодород и амоняк, предполагайки лесното му образуване в студените райони на космоса.[2]

Производство

Индустриално, L-серин се получава чрез ферментация, като годишния добив се оценява между 100 и 1000 тона.[3] В лабораторни условия рацемичен серин може да бъде приготвен от метил акрилат на няколко етапа:[4]

 

    Роля в организма

Метаболитна

      Биосинтез на цистеин от серин. Цистатион бета синтаза катализира горната реакция, а цистатион гама лиаза катализира долната реакция.

Серинът е важен за метаболизма с това, че участва в биосинтеза на пурини и пиримидини. Прекурсор е на няколко аминокиселини, включително глицин и цистеин, както и триптофан в бактериите. Той е прекурсор и на множество други метаболити, включително сфинголипиди и фолат, който е основния донор на едноатомни въглеродни остатъци (метилови групи) в биосинтеза на организма.

    Структурна

Серинът изпълнява важна роля в каталитичната функция на много ензими. Доказано е присъствието му в активните центрове на химотрипсин и трипсин и много други ензими. Така наречените нервнопаралитични газове, както и много други вещества използвани като инсектициди, притежават действие основаващо се на свързване с активния център на ензима ацетилхолинестераза, което напълно инхибира ензима.

Като съставка на протеините неговата странична верига може да претърпи O-свързано гликиране, което може да бъде функционално свързано с диабет.

Серинът е един от трите аминокиселинни остатъка в протеините, които се фосфорилират от кинази по време на сигналната трансдукция в еукариотите. Фосфорилираните серинови остатъци най-често се наричат фосфосерин.

Серин протеазите са често срещан тип протеази.

    Сигнална

D-серин, синтезиран в мозъка от серин рацемаза от L-серин (неговия енантиомер), служи едновремнно като невротрансмитер и глиотрансмитер чрез активиране на NMDA-рецепторите, правейки ги способни да се отварят при едновремнно свързване с глутамат. D-серинът е силен агонист в глициновото свързващо място в NMDA-рецепторните глутаматергични неврони. За да се отвори рецептора, той трябва задължително да е свързан с глутамат и или глицин или D-серин. Всъщност самият D-серин е много по-силен агонист на глицин-свързващото място от колкото самият глицин. Доскоро се е смятало, че D-серин съществува само в бактериите; той представлява едва втората D-аминокиселина, която бива открита че съществува естествено в човека, наличен като сигнална молекула в мозъка, скоро след откритието на D-аспартат. Ако това откритие се бе случило по-рано, участъка в NMDA-рецептора нямаше да се казва глицинов, а D-серинов.[5]

    15 . Тирозин

Тирозин

Имена

По IUPAC

Тирозин

Други

2-амино-3-(4-хидроксифенил)пропанова киселина

Идентификатори

Номер на CAS

60-18-4

PubChem

1153

ChemSpider

5833

Номер на ЕК

200-460-4

DrugBank

DB03839

ChEBI

58315

SMILES

N[C@@H](Cc1ccc(O)cc1)C(O)=O

InChI

InChI=1S/C9H11NO3/c10-8
(9(12)13)5-6-1-3-7(11)4-2-
6/h1-4,8,11H,5,10H2,(H,12,13)/t8-/m0/s

Качества

Формула

C9H11NO3

Моларна маса

181.19 g/mol

Точка на топене

343 oC

Разтворимост във вода

479 mg/l

pKa карбокси

2.2

pKb амино

9.11

Тирозин (съкратено Tyr или Y) или 4-хидроксифенилаланин е една от 20-те протеиногенни аминокиселини. Нейните кодони са UAC и UAU. Тя е заменима аминокиселина с полярна група в страничната верига. Названието "тирозин" произлиза от гръцката дума tyri, означаваща сирене, и дадено на аминокиселината от германския химик Юстус фон Либих през 1846 г. след откриването й в протеина казеин, съдържащ се в сиренето, както и във всички млечни продукти.[1][2] Нарича се тирозил когато се отнася за функционална група или странична верига.

    Функции

Освен че е протеиногенна аминокиселина, той притежава уникалната за аминокиселините фенолна група. Най-често се среща при протеини, които са част от процесите на сигнална трансдукция. Също така играе ролята на приемник за фосфатни групи, които се пренасят от ензими протеин кинази или т.нар. рецепторни тирозин кинази. Фосфорилирането на фенолната хидроксилна група променя активността на прицелния протеин.

Тирозинът има също важна роля в процеса фотосинтеза. В хлоропластите (фотосистема II) действа като донор на електрони при редукцията на окисления хлорофил. При този процес той претърпява депротониране на фенолната си хидроксилна група. Полученият радикал впоследствие се редуцира във фотосистема II от четириядреният манганов комплекс.

    Хранителни източници

Въпреки че е заменима аминокиселина, той се среща в много високопротеинни хранителни продукти: соя, пилешко месо, пуешко месо, риба, фъстъци, бадеми, авокадо, мляко, сирене, кисело мляко, тиквени семки, сусамово семе, банани и др.[3] Набавянето на тирозин може да се подсигури и чрез хранителни добавки.

   Биосинтеза

В растенията и повечето микроорганизми, тирозинът се синтезира от шикимова киселина през междинния метаболит префенова киселина.

Бозайниците синтезират тирозин от незаменимата аминокиселина фенилаланин, получена от храната. Превръщането на фенилаланин в тирозин се катализира от ензима фенилаланин хидроксилаза, който е монооксигеназен ензим. Този ензим катализира добавянето на хидроксилна група към четвъртия въглероден атом на ароматното ядро в страничната верига на фенилаланина, превръщайки го в тирозин.

 Метаболизъм

                              Катехоламинови хормони получаващи се от метаболизма на тирозин

    Прекурсор на невротрансмитери и хормони

В допаминергичните клетки на мозъка, тирозинът се превръща в леводопа от ензима тирозин хидроксилаза. Този ензим е скоростоопределящ за синтезирането на невротрансмитера допамин. След това от допаминът се получават катехоламините адреналин (епинефрин) и норадреналин (норепинефрин).

Тироидните хормони трийодтиронин3) и тироксин4) също се синтезират от тироксин в колоидното вещество на щитовидната жлеза.

   Прекурсор на пигменти

Тирозинът е прекурсор на пигмента меланин.

    Прекурсор на алкалоиди

В млечният сок от цветната кутийка на растението сънотворен мак (Papaver somniferum), се извършва активна биосинтеза на алкалоида морфин от аминокиселината, като това е доказано с C14 радиоизотоп-маркиран тирозин за проследяване на in vivo синтетичния път.

Алкалоидът мескалин, срещащт се в различни видове кактуси, също се получава от тирозин.

    Фосфорилиране и сулфониране

Някои от тирозиновите остатъци в протеините могат да бъдат "маркирани" с фосфатна група (фосфорилирани) от протеин кинази, като продукта се нарича фосфотирозин. Фосфорилирането на тирозин се смята за една от най-важните стъпки в сигналната трансдукция и регулация на ензимната активност. Тирозиновите остатъци могат също да бъдат модифицирани и с прибавянето на сулфатна група, процес наречен тирозиново сулфониране.[4] Той се катализира от ензима тирозилпротеин сулфотрансфераза.

Разграждане

    Разпадането на тирозин до ацетоацетат и фумарат. Две диоксигенази са необходими за протичане   на    метаболитния път. Крайните продукти могат да се включат в цикъла на Кребс.

Разпадането на L-тирозин започва с α-кетоглутарат зависимо трансаминиране, чрез тирозин трансаминаза, до p-хидроксифенилпируват. Следващата окислителна стъпка е катализирана от p-хидроксифенилпируват диоксигеназа, която отделя въглероден диоксид (CO2) и хомогентизат (2,5-дихидроксифенил-1-ацетат). За отварянето на ароматния пръстен на хомогентизата е необходим още един ензим - хомогентизат оксигеназа, така чрез вмъкването на още една молекула кислород (O2) се получава малеилацетоацетат. От него чрез малеилацетоацетат-cis-trans-изомераза се постига завъртане на тази карбоксилна група получена при окислението на едната от двете изходни хидроксилни групи. Тази cis-trans-изомераза съдържа глутатион като коензим. Полученият фумарилацетоацетат се разделя от фумарилацетоацетат хидролаза чрез добавянето на молекула вода. Вследствие на тази крайна стъпка се получават метаболитите фумарат и ацетоацетат. Ацетоацетата е кетонно тяло, което се активира от сукцинил-CoA и така да се трансформира в ацетил-CoA, който се окислява в цикъла на Кребс или се влкючва в синтеза на мастни киселини.

    16 .Треонин

 

 

Треонин

Имена

По IUPAC

Треонин

Други

2-амино-3-хидроксибутанова киселина

Идентификатори

Номер на CAS

80-68-2, 72-19-5

PubChem

6288

ChemSpider

6051

DrugBank

DB00156

ChEBI

57926

SMILES

C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O

InChI

1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1

Качества

Формула

C4H9NO3

Моларна маса

119.12 g/mol

Разтворимост във вода

(H2O, g/dl) 10.6(30°),14.1(52°),19.0(61°)

pKa карбокси

2.63

pKb амино

10.43

 

 

Треонин (съкратено Thr или T)[1] е α-аминокиселина с химическа формула HO2CCH(NH2)CH(OH)CH3. Нейните кодони са ACU, ACA, ACC и ACG. Тя представлява полярна незаменима аминокиселина. Треонинът заедно със серина са единствените две аминокиселини съдържащи алкохолна група. Също така тя е и една от двете протеиногенни аминокиселини, притежаващи хирална странична верига, другата от които е изолевцин.

Треониновият остатък, в състава на полипептидните вериги, е обект на множество посттранслационни модификации. Хидроксилната група в страничната верига може да бъде O-гликозилирана. В допълнение треониновите остатъци могат да бъдат фосфорилирани под действието на треонин кинази. В своята фосфорилирана форма се нарича фосфотреонин.

    История

Треонинът е последната от 20-те протеиногенни аминокислеини, открита през 30-те години на 20 век от Уилям Къминг Роуз.

    Стереоизомерия

 

L-Треонин (2S,3R) и D-Треонин (2R,3S)

L-ало-Треонин (2S,3S) и D-ало-Треонин (2R,3R)

    Метаболизъм

Треонинът се метаболизира по два пътя:

  • Превръща се в пируват от треонин дехидрогеназа. Като междинен метаболит в този път, пируватът претърпява тиолиза с КоА до продуктите ацетил-КоА и глицин.

  • При хората може да се доведе до α-кетобутират по по-малко използван метаболитен път, чрез ензима серин дехидратаза, като по-нататък стига до сукцинил-КоА.

    Хранителни източници

Храни богати на треонин са сиренето, птичето месо, рибата, червено месо, леща и др.

Рацемичен треонин може да се приготви от кротонова киселина, чрез алфа-функционализиране с живачен ацетат.[2]

17 . Триптофанът

Триптофанът е една от десетте съществени аминокиселини, които тялото използва за синтезиране на нужните протеини. Той е добре известен със своята роля в производството на месинджъри на нервната система, особено тези, свързани с отдих, почивка и сън. Подобно на всички останали аминокиселини, триптофанът се използва като градивен елемент в синтеза на протеини.

Триптофанът не може да се синтезира в тялото, затова трябва да се приема чрез храната или хранителни добавки. Английският биохимик Фредерик Хопкинс за пръв път изолира триптофан през 1901 година. Триптофанът е жизнено необходим за производството на сертонин в мозъка - предавател на нервни импулси на главния мозък.

     Функции на триптофан

- Предотвратява дефицита на ниацин. Малка част от триптофана, който приемаме чрез храната (около 3%) се преобразува в ниацин (витамин B3) от черния дроб. Това преобразуване може да помогне за предотвратяване на симптомите, свързани с дефицит на ниацин, когато дневният прием на този витамин е нисък.

- Повишаване нивата на серотонина. Триптофанът служи като предшественик на серотонина, невротрансмитер, който помага на организма да регулира апетита, съня и настроението. Поради способността си да повишава нивата на серотонин, триптофанът е използван терапевтично при лечението на редица състояния, най-вече безсъние, депресия и тревожност.

- Установено е, че триптофанът оказва благотворно действие при предменструалния синдром, който мъчи толкова много жени по света.

- Триптофанът може да играе важна роля в превенцията и / или лечението на следните заболявания: безпокойство, депресия, главоболие, безсъние, кошмари, затлъстяване, болка, сенилна деменция, синдром на Турет.

   Дефицит на триптофан

Като основна аминокиселина, хранителният дефицит на триптофан може да предизвика симптомите, характерни при дефицит на протеин, а именно намаляване на теглото и увреден растеж при децата.

Когато се придружава от хранителен дефицит на ниацин, липсата на триптофан в храната може също да причини пелагра - класическо заболяване, което се характеризира с дерматит, диария, деменция и смърт.

Дефицитът на триптофан може да доведе и до понижаване нивата на серотонина. Ниските нива на серотонина се свързват с депресия, тревожност, раздразнителност, нетърпение, импулсивност, неспособност за концентрация, наддаване на тегло, ненаситен апетит за въглехидрати и безсъние.

През 1989 г. в САЩ използването на хранителни добавки, съдържащи триптофан започва да се свързва с развитието на сериозно състояние, наречено еозинофилия-миалгия синдром (EMS), което причинява тежки мускулни и ставни болки, висока температура, слабост, подуване на ръцете и краката и недостиг на въздух, а в някои случаи води и до смърт.

Витамин В6 е необходим за превръщането на триптофана в ниацин и серотонин. Следователно, хранителният дефицит на витамин B6 може да доведе до по-ниски нива на серотонин и/или проблемно превръщане на триптофана в ниацин.

Някои видове храни, здравни фактори и начина на живот като цяло намаляват превръщането на триптофан в серотонин. Тези фактори са именно тютюнопушенето, високият прием на захар, злоупотребата с алкохол, прекомерната консумация на протеини, хипогликемия и диабет.

Хората, които приемат антидепресантни лекарства (включително Прозак, Паксил и Золофт), следва да се консултират с лекар преди да приемат всяка друга добавка или лекарства, които също водят до увеличаване нивата и действието на серотонина в организма.

   триптофан

Триптофанът като хранителна добавка може да се приема в големи количества, без особена опасност, защото голяма част от него се разгражда в черния дроб или се използва за разграждане на белтъци. Все пак трябва да се спазват количествата, упоменати на опаковката, защото в противен случай може да се получи т.нар. серотонинов синдром - замаяност, главоболие, загряване, гадене, потене, учестен пулс, високо кръвно налягане, кома или дори смърт.

  

    Източници на триптофан

Триптофанът се съдържа в естествен вид в почти всички храни, които съдържат протеини, но в малки количества в сравнение с други важни аминокиселини. Храните, които съдържат високи количества триптофан са: червено месо, млечни продукти, ядки, семена, банани, соя и соеви продукти, риба тон, миди и пуешко месо. Богати източници на триптофан са и сусамовото брашно, тиквените семки, яйцата, магданозът, заешкото месо, семената от чиа.

   18 . Фенилаланин

 

 

Фенилаланинът (често съкращаван като Фен или само Ф, на латиница Phe или F) е незаменима аминокиселина, срещаща се в почти всички храни като съставна част от белтъците. Химическата му формула е HO2CCH(NH2)CH2C6H5. Поради наличието на бензилов радикал, фенилаланина се причислява към неполярните аминокиселини, когато участва в изграждането на полипептидна верига. Чистият фенилаланин представлява бял прах. L-Финилаланиънт е електрически неутрална аминокиселина, една от двадесетте аминокиселини, които се кодират от молекулите на ДНК.

Фенилаланинът е естествената алтернатива на стимулантите като амфетамин и кокаин, които действат, като увеличават временно концентрацията на описаните невромедиатори, но запасите от тях в мозъка бързо се изчерпват. Обикновено след употребата на такива стимуланти има недостиг на невромедиаторите, който се изразява в неприятни ефекти като дисфория, сънливост, умора, депресия и намалени продуктивност и мотивация. В такива случаи приемането на фенилаланин след употреба на стимуланти води до естествено възстановяване на количествата невромедиатори в мозъка до нормалните им нива.

Действието на фенилаланина е стимулантно и антидепресантно. Той подобрява мозъчната дейност и паметта (а според някои - и сексуалната активност), а намалява апетита и нуждата от сън. Фенилаланинът е незаменима аминокиселина, участваща в изграждането на протеините в тялото, както и естествен прекурсор на невромедиаторите допамин и норадреналин.

Фенилаланинът може да бъде опасен за хора с проблеми на сърдечно-съдовата система (аритмия, високо кръвно) или страдащи от психоза. Приемането му с МАО инхибитори може да предизвика животозастрашаващи ефекти.

Природен източник на фенилаланина е кафявият ориз.

   19 . Хистидин

 

 

Хистидин

Имена

По IUPAC

Хистидин

Други

2-амино-3-(1H-имидазол-4-ил)пропанова киселина

Идентификатори

Номер на CAS

71-00-1

PubChem

773

ChemSpider

6038

DrugBank

DB00117

KEGG

D00032

ChEBI

57595

SMILES

O=C(O)[C@@H](N)Cc1cncn1

InChI

InChI=1S/C6H9N3O2/c7-5
(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,
5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)/t5-/m0/s1

Качества

Формула

C6H9N3O2

Моларна маса

155.15 g/mol

Разтворимост във вода

4.19g/100g

Опасности

NFPA 704

1

1

0

 

Хистидин (съкратено His или H)[1] e α-аминокиселина с имидазолова функционална група. Тя е една от 20-те протеиногенни аминокиселини. Нейните кодони в иРНК са CAU и CAC. Хистидинът е изолиран за първи път от германския лекар Албрехт Косел през 1896. Хистидинът е незаменима аминокиселина както за хората, така и за други бозайници. Първоначално се е смятало, че е незаменима единствено за новородените, но по-продължителни проучвания доказват нейната необходимост и за възрастните.[2]

    Химични свойства

Имидазоловата странична верига на хистидина притежава pKa около 6.0, а като цяло pKa на аминокиселината е 6.5. Това означава, че при физиологични pH стойности, относително малки промени в pH могат да променят нейния среден заряд. Под pH 6, имидазоловият пръстен е протониран според изискванията на уравнението на Хендерсон-Хаселбах. Протониран имидазоловия пръстен съдържа две NH връзки и е зареден положително. Позитивния заряд е поравно разпределен между двата азотни атома и може да се представи чрез две еднакво важни резонансни структури.

   Ароматност

Имидазоловият пръстен на хистидина е ароматен при всички pH стойности.[3] Той съдържа шест π-електрона: четири от две двойни връзки и два от една свободна електронна двойка при азотен атом. Той може да влиза в π-π взаимодействия,[4] но те са усложнени вследствие на положителния заряд.[5] В нито едно състояние не поглъща светлина при 280 nm, но го прави в късата УВ област повече от други аминокиселини.[6][7]

   Биохимия

Имидазоловата странична верига е често срещан координационен лиганд в различни металопротеини както и част в каталитични центрове на някои ензими. В каталитичните триади, базичният азот на хистидина привлича протон от серин, треонин или цистеин, превръщайки съответната аминокиселина в нуклеофил. В хистидиновата протонна совалка, хистидинът взема участие в бързия транспорт на протони, осъществявайки това чрез своя базичен азотен атом, който откъсва протон и образува положително зареден метаболит. След това този метаболит предава протона и съответно положителния заряд на друга молекула - буфер, освобождавйки своя киселинен азотен атом до неговото основно базично състояние. При карбоанхидразните ензими, хистидинова протонна совалка се използва за бързо пренасяне на протони вън от цинк-свързани водни молекули като по този начин възстановява активната форма на ензима.

    Метаболизъм

Аминокиселината е прекурсор за биосинтезата на хистамин и карнозин.

    Превръщане на хистидин в хистамин от хистидин декарбоксилаза

Ензимът хистидин амоняк-лиаза (хистидиназа) трансформира хистидина в амоняк и уроканова киселина. Липсата на този ензим се среща при рядкото метаболитно заболяване хистидинемия. В актинобактериите и филаментозните гъби, като Neurospora crassa, хистидин може да се превърне в антиоксидантът ерготионеин.[8]

20 . Цистеинът

Цистеинът е сяра-съдържаща аминокиселина, която може да се набавя по естествен път чрез храни, също така може да се произвежда и от тялото, от аминокиселината метионин. При производството на цистеин, метионинът се преобразува в S-аденозил метионин, който след това се превръща в хомоцистеин. Хомоцистеинът влиза в реакция със серин, за да образува цистеин.

   Функции на цистеин

Антиоксидантна дейност - като основна съставка на глутатиона, цистеинът има много важни физиологични функции. Глутатионът, формиран от цистеин, глутаминова киселина и глицин, се намира във всички човешки тъкани, като най-високите му концентрации са в черния дроб и очите. Глутатионът е мощен антиоксидант, защитава мастните тъкани от вредните ефекти на свободните радикали.

Детоксификация - глутатионът също играе жизненоважна роля за детоксификацията на черния дроб. Също така глутатионът пренася важни хранителни вещества до лимфоцитите и фагоцитите - важни за имунната система клетки.

Помага за елиминиране на слузта - цистеинът също има способността да разбива протеините, съдържащи се в слузта, които увреждат белите дробове. В резултат на това, той може да бъде полезен при лечение на бронхит и други дихателни проблеми.

    Дефицит на цистеин

Дефицит на цистеин може да се наблюдава при вегетарианци, които приемат растителни храни с ниско съдържание на метионин и цистеин. Не е известно обаче медицинско състояние пряко причинено от дефицит на цистеин.

Потреблението на храни, съдържащи цистеин или метионин е малко вероятно да доведе до токсични симптоми. Въпреки това цистеинът е мозъчен екситоксин, който може да причини вреди на клетките в мозъка на податливи индивиди. Такива хора нямат правилна обмяна на аминокиселини и като резултат, могат да бъдат изложени на риск от някои невродегенеративни заболявания, включително множествена склероза, болест на Алцхаймер и др.

   Предозиране на цистеин

Високи дози перорален N-ацетил-цистеин, като тези, давани на пациенти с ацетаминофен - токсичност, могат да предизвикат гадене, повръщане и диария. Интравенозно приложение на N-ацетил цистеин може да предизвика алергични реакции, а при малък процент хора, се характеризира със зачервяване на кожата, спадане на кръвното налягане, неправилен сърдечен ритъм и респираторен дистрес. Случайно предозиране на интравенозен N-ацетил-цистеин би могло да е фатално.

Комбинацията на нитроглицерин и N-ацетил-цистеин може да предизвика тежки главоболия. Цистеинът помага за бързата обмяна на ацетаминофен, така че да предотврати чернодробно увреждане. N-ацетил цистеинът също така предпазва от сърдечно увреждане, причинено от определени лекарства при химиотерапия и повишава ефективността на интерферона при лечение на хепатит С.

 

   Ползи от цистеин

Цистеинът може да играе роля в превенцията и / или лечението на следните заболявания: синдром на остър респираторен дистрес, астма, рак, катаракта, косопад, заболяване на сърцето, тежка метална токсичност, СПИН, чернодробно заболяване, псориазис, ревматоиден артрит и вирусни инфекции.

   Източници на цистеин

Цистеинът може да се набави чрез най-различни храни, включително и домашни птици, кисело мляко, яйчен жълтък, червени чушки, чесън, лук, броколи, брюкселско зеле, овес и пшеничен зародиш. Богати на цистеин са яйцата, треската, свинските бъбреци и черен дроб, хайвера, суровото слънчогледово семе.

Цистеинът, заедно с други, съдържащи сяра аминокиселини, като метионин се препоръчва да бъде приеман от всички лица на възраст над 1 година, като се приемат 25 милиграма цистеин плюс метионин (комбинирано) за всеки 1 грам хранителни протеини.


Copyright © 2014 - 2016      Изработка и дизайн на сайта: Димитър Войчев